Quel est le principe d'un test de catalase ?

Le test de la catalase détermine si les bactéries sont capables d'utiliser l'oxygène comme accepteur terminal d'électrons dans la respiration. Si un type de bactérie contient de la catalase, il est capable d'utiliser de l'oxygène et la colonie bouillonne lorsqu'elle est exposée au peroxyde d'hydrogène.

La catalase est une enzyme produite par certaines bactéries pour se protéger des sous-produits du métabolisme de l'oxygène, selon la Michigan State University. Le test de la catalase identifie les bactéries aérobies ou anaérobies facultatives en utilisant le peroxyde d'hydrogène comme réactif. En laboratoire, le test de catalase détermine souvent si un type de bactérie est le staphylocoque, qui est capable d'utiliser l'oxygène, ou le streptocoque, qui ne peut pas utiliser l'oxygène.

Dans le protocole de ce laboratoire, une solution de 3 % de peroxyde d'hydrogène est déposée sur une lame de verre propre. Un applicateur en bois stérile tamponne les bactéries, qui sont ensuite immergées dans le peroxyde sur la lame. Si la colonie bouillonne immédiatement, les bactéries contiennent de la catalase. Si aucune bulle n'apparaît, la bactérie n'est pas en mesure d'utiliser l'oxygène comme accepteur d'électrons. Le bouillonnement se produit parce que la catalase décompose le peroxyde en eau et en oxygène gazeux. Les bactéries qui ne contiennent pas de catalase sont généralement des anaérobies, mais peuvent être des anaérobies facultatifs qui ne font que fermenter.