Dans une réaction enzymatique, il existe une relation hyperbolique entre la vitesse de réaction et la concentration de substrat, explique une ressource du site Web de l'University College London. À une faible concentration de substrat, il y a une forte augmentation de la vitesse de réaction à mesure que le substrat augmente. Lorsque l'enzyme devient saturée de substrat, la vitesse de réaction diminue pour devenir plus uniforme.
La vitesse maximale de réaction est atteinte lorsque l'enzyme est saturée de substrat. L'affinité entre une enzyme et son substrat détermine la vitesse à laquelle la réaction se produit. Cette relation est connue sous le nom de constante de Michaelis, ou Km. Une enzyme avec un Km élevé a une faible affinité pour le substrat et nécessite un concentré de substrat plus élevé pour atteindre la vitesse de réaction maximale.
Une concentration beaucoup plus élevée de substrat est nécessaire pour garantir que l'enzyme réagit complètement tout au long du processus. La vitesse maximale de réaction est garantie d'être atteinte lorsqu'il y a beaucoup plus de substrat que d'enzyme. Les réactions avec de grandes quantités de substrat sont appelées réactions d'ordre zéro car les vitesses de réaction sont indépendantes de la concentration du substrat.
Le substrat est simplement une substance qui réagit avec une enzyme. Ces réactions et leurs tracés mathématiques sont utilisés pour déterminer les concentrations de diverses substances dans les tissus vivants. Une telle réaction se produit lorsque les techniciens de laboratoire utilisent la glucose oxydase pour mesurer le glucose plasmatique.
