L'électrophorèse sur gel natif est une méthode par laquelle les protéines sont séparées sur un gel sans avoir été dénaturées ou traitées avec un produit chimique appelé SDS ou dodécyl sulfate de sodium. L'électrophorèse sur gel natif varie de l'électrophorèse sur gel dénaturant dans que les protéines analysées restent repliées et conservent leurs charges.
Les deux types d'électrophorèse sur gel fonctionnent selon le même principe de base. Des échantillons de protéines sont chargés dans la partie supérieure d'un gel de polyacrylamide. Un courant électrique traverse le gel et les protéines migrent à travers le gel. Dans les gels dénaturants, les protéines sont enrobées de SDS, ce qui leur confère une forte charge négative. En conséquence, les protéines dénaturées migrent à travers le gel en fonction principalement de leur poids moléculaire.
Dans l'électrophorèse sur gel natif, les protéines sont toujours repliées, de sorte que la forme de la protéine affecte la vitesse à laquelle elle se déplace à travers le gel. Les protéines conservent également leur charge électrique native, et donc les différentes charges affecteront la façon dont la protéine traverse le gel natif.
L'électrophorèse sur gel natif est utilisée pour étudier la liaison à d'autres composés, l'agrégation et la conformation. Les gels natifs sont nécessaires pour bon nombre de ces techniques, car la dénaturation de la protéine lui fait perdre sa structure et toute affinité de liaison qu'elle peut avoir. Le dernier avantage de l'électrophorèse sur gel natif est qu'il est possible d'extraire les protéines après avoir passé le gel.
