Les globules rouges contiennent une protéine appelée hémoglobine qui absorbe et libère de l'oxygène en réponse à l'environnement qui l'entoure. L'hémoglobine est ce qu'on appelle une « métalloprotéine » car elle incorpore des atomes de fer dans sa structure. Ce fer est chargé positivement et se lie facilement à l'oxygène. Dans les environnements pauvres en oxygène, l'hémoglobine libère l'oxygène qu'elle transporte et capte le dioxyde de carbone.
Lorsque l'hémoglobine est exposée à des concentrations élevées d'oxygène, comme dans les poumons, elle fléchit pour exposer ses atomes de fer à l'oxygène. Après s'être liée à l'oxygène, l'hémoglobine est transportée par les globules rouges vers diverses parties du corps. Ces sites de destination sont pauvres en oxygène, et le différentiel induit la protéine d'hémoglobine à perdre son oxygène. Le fer ionisé est ensuite exposé et désireux de se lier au dioxyde de carbone. L'hémoglobine retient ce gaz résiduaire en toute sécurité jusqu'à ce que le globule rouge soit ramené dans l'environnement riche en oxygène des poumons, où le cycle se répète et plus d'oxygène est absorbé.
Environ 25 % des cellules du corps humain sont des globules rouges, et 2,4 millions d'entre elles sont produites chaque seconde. Chaque globule rouge contient environ 270 millions de molécules d'hémoglobine, circule dans le corps toutes les 20 secondes et dure entre 100 et 120 jours avant de se décomposer.
