L'exposition à un environnement extrême, comme une température élevée, une acidité ou une alcalinité, provoque la dénaturation des protéines. La dénaturation perturbe et détruit les structures secondaires et tertiaires des protéines, les déformant d'une hélice alpha normale et structure de feuille bêta à une forme aléatoire.
Les processus de dénaturation sont généralement trop faibles pour rompre les liaisons peptidiques en maintenant la structure du squelette de la protéine ensemble, de sorte qu'ils n'induisent pas une dissociation complète. Les interactions de liaison faible qui maintiennent les structures secondaires ensemble, y compris les liaisons hydrogène et les interactions polaires, sont détruites lors de la dénaturation. D'autres interactions faibles détruites dans ces processus incluent les ponts salins et les liaisons disulfure. De nombreux réactifs peuvent attaquer ces liaisons faibles et induire une dénaturation.
Le chauffage d'une protéine perturbe les liaisons hydrogène et les interactions non polaires dans la structure secondaire de la protéine en augmentant l'énergie cinétique des molécules jusqu'à la dissociation des liaisons. Cette dénaturation induite par la chaleur est observée dans les œufs cuits, dont les blancs et les jaunes se dénaturent et coagulent. La dénaturation des protéines par la chaleur facilite leur digestion en permettant aux enzymes d'accéder plus facilement aux chaînes peptidiques et de les décomposer lors de la digestion. La dénaturation des protéines bactériennes en autoclave permet la stérilisation du matériel médical.
La liaison hydrogène entre les groupes amides secondaires ou les chaînes latérales peut également être interrompue par les alcools. Les puissantes propriétés dénaturantes des alcools en font d'excellents antiseptiques.
