La désamination oxydante est une réaction d'oxydation, qui se produit dans des conditions aérobies dans la plupart des tissus, et se produit principalement sur les résidus d'acide glutamique puisque l'acide glutamique est le produit final de nombreuses transaminations réactions. La désamination oxydative est également connue pour provoquer la perte des groupes aminés de la lysine et a été identifiée dans les protéines oxydées.
Bien que les formes enzymatiques de cette réaction soient importantes pour maintenir l'équilibre azoté, la désamination oxydative peut également se produire sous forme de réaction enzymatique, où la désamination de la lysine peut être catalysée par l'enzyme lysine oxydase. La désamination oxydative est également la première étape de la dégradation de la norleucine et des acides aminés non standard structurellement apparentés tels que la norvaline, la bêta-méthylnorleucine et l'homoisoleucine.
Par exemple, la désamination oxydative de la norleucine produirait de l'acide cétocaproïque et de l'ammoniac.
Akagawa et al., ont utilisé des réactions modèles de la benzylamine pour élucider la désamination oxydative par glycoxydation.
La réaction oxydative a été inhibée par l'EDTA, la catalase et le diméthylsulfoxyde,
suggérant la participation d'espèces réactives de l'oxygène dans ce processus. Ils ont proposé un
Réaction de type Strecker et oxydation induite par des espèces réactives de l'oxygène pendant
la glycoxydation en tant que mécanisme de désamination oxydative.
Lorsque l'enzyme lysyl oxydase réticule le collagène, par exemple, du peroxyde d'hydrogène est libéré. Cependant, les réactions de désamination enzymatique impliquant des oxydases peuvent être atténuées par des mécanismes protecteurs endogènes.
