La température, le pH et les concentrations d'enzyme et de substrat affectent tous la fonctionnalité de l'enzyme. Les inhibiteurs chimiques peuvent également affecter le fonctionnement des enzymes et réduire leur efficacité.
La température affecte l'énergie cinétique d'une molécule donnée. Des températures plus chaudes fournissent plus d'énergie cinétique, augmentant les chances de réussite des collisions moléculaires. Au-dessus d'une température optimale, la structure de l'enzyme commence à se décomposer à mesure que les liaisons moléculaires sont rompues et que le potentiel d'activité catalytique est réduit.
Comme la température, il existe également un niveau de pH optimal pour la fonctionnalité enzymatique. Les modifications des niveaux de pH peuvent créer ou briser des liaisons moléculaires, modifiant la forme des enzymes et ayant un impact direct sur l'efficacité de l'enzyme.
La vitesse des réactions catalysées par les enzymes dépend des concentrations d'enzyme et de substrat. La vitesse de la réaction augmente à mesure que la concentration de l'un ou l'autre augmente. Le taux d'augmentation augmente jusqu'à ce que le site actif soit saturé de substrat. Si la concentration du substrat est élevée et que la température et le pH sont maintenus à un niveau constant, la vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration en enzyme.
Les produits chimiques appelés inhibiteurs peuvent réduire ou même arrêter l'activité catalytique de l'enzyme. Les inhibiteurs actifs dirigés vers le site occupent le site actif et entrent en compétition avec le substrat pour le site actif. D'autres inhibiteurs, appelés inhibiteurs dirigés non actifs, se fixent à la structure enzymatique et déforment sa forme.
